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          白靈側耳纖溶酶的純化及酶學性質分析


          【發布日期】:2019-01-10  【來源】:菌物學報
          【作者】鞠秀云 曹成亮 蔣繼宏
          【機構】徐州師范大學江蘇省藥用植物生物技術重點實驗室
          摘要:白靈側耳子實體浸提液經過硫酸銨沉淀、DEAE-Sepharose Fast Flow陰離子交換層析、凝膠過濾層析和羥基磷灰石色譜柱層析后,純化得到一種纖溶酶。該酶在SDS-PAGE中顯單條帶,其分子量約為30kDa。該酶在45℃以下,pH6.5-10.0的范圍內穩定,最適pH為8.0,最適溫度為25℃。金屬離子K+對該酶有明顯的激活作用,Zn2+、Mg2+、Cu2+對酶有部分抑制作用。金屬離子鰲合劑EDTA和絲氨酸蛋白酶抑制劑PMSF不抑制該酶活性,初步說明此酶既不是金屬酶,也不是絲氨酸類蛋白酶。該酶既具有纖溶酶作用,又具有激活纖溶酶原的作用。
          基金:國家“863”計劃(No.2007AA021506); 江蘇省高校自然科學重大基礎研究(No.08KJA350001);
          關鍵詞:食藥用真菌; 纖溶活性; 酶學特性;
           
           
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